Tato práce se zabývá proteomickou analýzou membránových proteinů bakterie Mycoplasma hominis. Frakce obohacená o membránové proteiny byla separována dvourozměrnou elektroforézou a vybrané proteiny byly štěpeny proteolytickým enzymem trypsinem. Získané peptidy byly následně analyzovány hmotnostní spektrometrií. Z celkového počtu 31 analyzovaných proteinů se tímto postupem podařilo identifikovat 15 proteinových skvrn Mycoplasma hominis, které představují 6 proteinů. Jednalo se o P50 povrchový lipoproteinový adhezin, elongační faktor Tu, fosfoglycerátkinázu, DNA-dependentní RNA polymerázu podjenotka alfa, chaperon DnaK a jeden necharakterizovaný protein.
Anotace v angličtině
This work deals with the proteomic analysis of membrane proteins of the bacterium Mycoplasma hominis. Fractions enriched membrane proteins were separated by two-dimensional electrophoresis and selected proteins were digested by the proteolytic enzyme trypsin. These peptides were analyzed by mass spectrometry. From a total of 31 proteins analyzed by this procedure were identified 15 protein spots Mycoplasma hominis which represent about 6 proteins. These proteins were P50 lipoprotein surface adhesin, elongation factor Tu, phosphoglyceratekinase, DNA-directed RNA polymerase subunit alpha, chaperone protein DnaK and uncharacterized protein.
Mycoplasma hominis, membrane proteins, two-dimensional electrophoresis, proteomic analysis, mass spectrometry
Rozsah průvodní práce
-
Jazyk
CZ
Anotace
Tato práce se zabývá proteomickou analýzou membránových proteinů bakterie Mycoplasma hominis. Frakce obohacená o membránové proteiny byla separována dvourozměrnou elektroforézou a vybrané proteiny byly štěpeny proteolytickým enzymem trypsinem. Získané peptidy byly následně analyzovány hmotnostní spektrometrií. Z celkového počtu 31 analyzovaných proteinů se tímto postupem podařilo identifikovat 15 proteinových skvrn Mycoplasma hominis, které představují 6 proteinů. Jednalo se o P50 povrchový lipoproteinový adhezin, elongační faktor Tu, fosfoglycerátkinázu, DNA-dependentní RNA polymerázu podjenotka alfa, chaperon DnaK a jeden necharakterizovaný protein.
Anotace v angličtině
This work deals with the proteomic analysis of membrane proteins of the bacterium Mycoplasma hominis. Fractions enriched membrane proteins were separated by two-dimensional electrophoresis and selected proteins were digested by the proteolytic enzyme trypsin. These peptides were analyzed by mass spectrometry. From a total of 31 proteins analyzed by this procedure were identified 15 protein spots Mycoplasma hominis which represent about 6 proteins. These proteins were P50 lipoprotein surface adhesin, elongation factor Tu, phosphoglyceratekinase, DNA-directed RNA polymerase subunit alpha, chaperone protein DnaK and uncharacterized protein.